三磷酸腺苷合酶或ATP合酶，三磷酸腺苷酶（ATPase）的一种，在这里并特指F类的FoF1ATP合酶（F Type FoF1 ATP Synthase）。它利用呼吸链产生的质子的电化学势能，通过改变蛋白质的结构来进行三磷酸腺苷(ATP)的合成。ATP是大多数生物体中细胞最常用的“能量通货”。 它由二磷酸腺苷（ADP）和无机磷酸盐（Pi）形成。 ATP合酶催化的总体反应为：ATP合酶由两个主要的亚基Fo和F1组成，它们具有允许ATP产生的旋转运动机制。通过使用电子显微镜，蘑菇状的F型ATP酶可以在真核细胞的粒线体内膜和原核生物的细胞膜上观察到。在真核细胞中，ATP合酶存在于线粒体的内膜，Fo亚单位存在于膜内，F1当前，原核生物的F型ATP酶的结构已经比较清楚了：真核生物的F型ATP酶F1单元的种类的数量与原核生物相同、Fo单元的结构与原核生物相似，但是亚单位的数量不是很明了。ATP合酶的F1部分是亲水性的，并且负责水解ATP。 子单元 α {displaystyle alpha } 和 β {displaystyle beta } 创建一个具有6个结合位点的hexameter。 其中三个是催化无活性的，并且它们结合成ADP。FO是具有八个子单元的和跨膜环的水不溶性蛋白质。F1 单元催化以下ATP合成反应。F1单元催化的反映是可逆的，在进行离子运输时，进行ATP水解反应。Fo单元形成离子通道，质子可以从中通过：当质子利用电化学势能通过Fo单元时，可以带动和其连接的轴（γ亚单位），改变F1单元的结构，进而调节F1单元与ATP和ADP：Pi的结合能（Binding Energy），降低ATP生成的活化能，达到ATP合成的目的：在ATP酶的酶学模型中，验证其γ轴是否旋转占有重要地位，1997年，英国自然杂志（vol. 386, pp. 299–302）刊了日本科学家题为"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章，报道了ATP合成酵素F1单元可以通过水解ATP造成γ亚单位（轴）的旋转，并进行了单分子观察和录像、该论文证明了保罗·博耶的“ATP合酶的旋转理论”。同年保罗·博耶，约翰·沃克和延斯·克里斯蒂安·斯科因ATP合酶的研究获得诺贝尔化学奖。EC 1.1/2/3/4/5/6/7/8/9/10/11/12/13/14/15/16/17/18/19/20/21/22 · 2.1/2/3/4/5/6/7(2.7.10/11-12)/8/9 · 3.1/2/3/4(3.4.21/22/23/24)/5/6/7/8/9/10/11/12/13 ·色氨酸代谢（犬尿氨酸酶）嘧啶代谢（二氢乳清酸脱氢酶）线粒体穿梭（苹果酸-天冬氨酸穿梭、甘油磷酸穿梭）类固醇生成（胆固醇侧链裂解酶、类固醇11-β-羟化酶、醛固酮合成酶）其他（回补反应（天冬氨酸氨基转移酶、谷氨酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶复合体）尿素循环（氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、N-乙酰谷氨酸合酶）乙醇代谢（ALDH2）三磷酸腺苷合酶（MT-ATP6、MT-ATP8）
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